金黄色葡萄球菌蛋白A(SPA)能与人及多种哺乳动物血清IgG分子中的Fc片段结合,结合的亲和性次序依次是猪、狗、兔、人、猴、鼠、小鼠及牛;对大白鼠、绵羊的亲和力差;对马、犊牛、山羊等无亲和力;对所有的鱼类、两栖类、爬行类、鸟类(除少数例外)均不能与之结合。鸡的IgG必须与相应的抗原形成复合物才能与SPA结合,原因可能是Ag-Ab复合物改变了IgG的Fc片段的构象。SPA与IgG结合的亚类主要是IgG1、IgG2和IgG4。 SPA除与IgG结合外,还能与血清中少量的IgM和IgA结合,SPA菌对各类免疫球蛋白的吸附率:IgG为90%~98%,IgM为2%~30%,IgA为1.5%~20%。 出现共沉反应的SPA与IgG必须有两个结合部位,它们分别在Fc和Fab段上,缺一虽能与SPA结合,但不出现共沉反应,这种Fab的参与并非SPA-抗体反应。现已研究表明,IgG与SPA的结合部位是CH2和CH3的交界处。
该的重组金黄色葡萄球菌蛋白A是大肠杆菌生产的基因工程产品,具有极高Fc段结合活性,性能稳定,易于纯化等优点。 重组蛋白A还可与多种报告分子(荧光染料、酶标记、生物素、胶体金、放射性标记等)偶联并不影响其与抗体结合的活性。这些偶联反应可用于组织化学、Western杂交、ELISA试验等的抗体检测。另外,重组蛋白A还可固定于固体支持物上用于单克隆抗体或多克隆抗体的纯化。