A8400 CAS:9031-72-5,乙醇脱氢酶,醇去氢酶 Alcohol Dehydrogenase

Alcohol Dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae乙醇脱氢酶产品编号规 格价 格A8400-1.5 1.5ku 320.00说明：用于测定乙醇含量、血液醇浓度。糖尿病、肝脏坏死及醇中毒素的临床诊断。脱羧酶的检定。辅酶I(NAD)及还原型辅酶I(NADH2+)的定性测定。别名：ADH；Alcohol:NAD+ oxidoreductaseCAS＃：9031-72-5外观：白色粉末单位定义：在25℃，pH为8.8的条件下，每分钟将1μmol的乙醇转换为乙醛的酶量定义为一个酶活单位。特性：pH：8.6-9.0等电点： 5.4-5.8储存条件：-20℃From Sigma A3263           产品相关：       乙醇脱氢酶,大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶，它在很多生理过程中起着重要作用。，是一种含锌金属酶，具有广泛的底物特异性。       性状：白色或黄褐色粉末。酵母提取，一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性ZX，另一个起稳定四级结构的作用。suitable for conventional determination of β-NAD, β-NADH, ethanol and acetaldehyde用途：生化研究。在辅酮I存在的条件下，催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。酵母菌发酵生产酒精过程中，后一步反应即由此酶催化，将乙醛还原成乙醇。         生物遗传的许多证据表明，谷胱甘肽甲醛脱氢酶与ADH3一样，可能是整个乙醇脱氢酶家族的祖先。早在进化时，有效消除内源性和外源性甲醛的方法就很重要，并且这种能力已经通过时间保留在了ADH3中。由于基因的一系列突变，ADH3的重复基因演变为其他的乙醇脱氢酶。据认为，在酵母中发现了将糖类转化为酒精的的能力，酵母细胞可以通过产生高浓度的酒精，使其他生物体中毒，以有效地消除它们的竞争。由于腐烂的水果可以包含超过4%的乙醇，动物吃水果需要一个系统来代谢外源乙醇。 这可以解释为什么其他物种比酵母更需要乙醇脱氢酶ADH。         乙醇脱氢酶是一个质量为80kDa的二聚体，包括一组同工酶，这些同工酶都能够将乙醇转化为乙醛。在哺乳动物中，这是一个涉及辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)的氧化还原反应。乙醇脱氢酶负责催化氧化伯醇和二级醇成为醛和酮，另外也可以影响它们的逆反应。但是对于伯醇，这种催化作用并不强，而在二级醇和环醇中催化作用较强。乙醇脱氢酶的适作用pH值在7.0-10.0，pH值为8.0时酶活力达到Z大,pH值为7.0时酶活力较为稳定；ADH的适作用温度为37℃，温度为30-40℃时酶活力较稳定，温度超过45℃后酶活力急剧下降。               在人体中的作用机制　　结合辅酶NAD+→通过锌结合乙醇底物→His-51的去质子化→烟酰胺核糖的去质子化→Ser-48的去质子化→乙醇的去质子化→氢化物从醇盐离子转移至NAD+,使NADH和锌结合醛或酮→释放产物醛。这些步骤是基于动力学的研究得出，在酵母和细菌中，以上步骤刚好相反。  参与氧化的亚基　　底物与锌和乙醇脱氢酶配位，每个亚基有两个锌原子。其中一个是参与催化的活性位点，配体是Cys-46, Cys-174,His-67和一个水分子。 另一亚基则涉及结构。在这种机制下，氢化物从乙醇到达NAD +。        晶体结构表明，His-51去掉了烟酰胺核糖的质子，而正是烟酰胺核糖去掉了Ser-48的质子。后，Ser- 48使乙醇去质子化，使之成为乙醛。从机械的角度来看，如果酶结合了氢化物到达NAD +的Re面时，产生的氢气将被纳入pro-R位置。当氢化酶添加在Re面时，被视为A类脱氢酶。             活性部位　　活性ZX由一个锌原子，His-67， Cys-174，Cys-46，Ser-48，His-51，Ile-269，Val-292，Ala-317和Phe-319构成。锌负责结合底物酒精。Cys-146，Cys-174和His-67结合锌，Phe-319，Ala-317，His-51，Ile-269和Val-292通过氢键与NAD+稳定结合。His-51和Ile-269与烟酰胺与核糖醇形成氢键结合。Phe-319，Ala-317和Val-292与NAD+上的氨基形成氢键。关于结构锌的位点，哺乳动物的乙醇脱氢酶也有结构锌位点。在这里锌离子对蛋白质结构稳定起到至关重要的作用。用量子化学计算和分子动力学的经典方法研究的马肝醇脱氢酶(HLADH)催化和结构锌已经提示了我们它的空间结构，结构锌是由四个关系紧密的半胱氨酸配体(Cys97，Cys100，Cys103和Cys111)定位于锌离子周围近似对称的四面体上。近的一项研究表明，锌和半胱氨酸之间的相互作用主要是通过一价的共价键结合。