普利斯顿 固定化胰凝乳蛋白酶（牛）

胰凝乳蛋白酶是一种丝氨酸胞内蛋白酶，可以显著地使在酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸的羧基端上的肽链键断裂。

特点：

胰凝乳蛋白酶是一种丝氨酸胞内蛋白酶，可以显著地使在酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸的羧基端上的肽链键断裂。另外，胰凝乳蛋白酶可以催化水解白氨酸、甲硫氨酸、丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸的羧基端，只是速率很低。因此通常推荐使用尽可能Z短的消化时间。

化学改性

普林斯顿分离测序级固定化牛胰凝乳蛋白酶，经过甲苯磺酰赖氨酸氯甲酮（TLCK）处理，是通过共价化学键被固定在琼脂糖微球上。所产生的凝胶是以30%-50%的颗粒密度悬浮在去离子水中。

应用：

测序级牛胰凝乳蛋白酶被做成水性悬液中的凝胶，可以从容器中直接使用，而无需任何前准备工作，例如冲洗或者重构。固定化胰蛋白酶凝胶的成分经过调整，使得1ul的凝胶悬液相当于0.5ul的原始胰凝乳蛋白酶。反应缓冲液x 1，1M 三乙基乙二氨四乙酸，pH=8.0。这个缓冲液是挥发物，通过高速真空离心机可以轻易地被移除。

对于加速消化作用（30-60分钟），推荐的酶和蛋白质基质比是1:10；

对于常规的消化作用（4小时-整夜），推荐比则为1:25。

质量控制：

一般用两组实验来进行质量控制：一组酰胺酶实验（以苯甲酰-精氨酰-硝基苯胺为基质

）和一组以酪蛋白作为基质的蛋白质消化实验。以酪蛋白作为基质的活性通常会跟未改性胰凝乳蛋白酶的活性进行对比，并对胰凝乳蛋白酶的活性等值进行估算。当用合成肽链进行实验时，还会检查酶的特异性。

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