独特的修饰方法
1 Z小自分解产物
（在pH8.0，30°C条件下的自分解小于5%）
2 改善酶的稳定性
活力保持：
在30 C, pH 8.0 条件下孵育6小时，仍保持80-90%活力
在30 C, pH 8.0 条件下孵育24小时，仍保持65-75%活力
Princeton Separations提供测序级修饰Asp-N：
3 在各批次重复性消化反应中，酶活力水平保持一致
4 高特异性，不受其它已知肽链内切酶的影响
5 每一包装带有分析证书以保证质量
6 低水平的自分解防止靶肽模糊不清
7 24小时的稳定性支持高性能电子喷雾ElectroSpray、微量喷雾MicroSpray、Nanolock喷雾NanoLockSpray等操作的昼夜连续进行。
Princeton Separations公司测序级肽链内切酶是高度纯化的酶，通过化学修饰，降低了酶的自裂解，增加了酶的稳定性。由于在超长的消化期间酶持续保持活性，因此可以极好地控制蛋白裂解反应。
特性
Asp-N内切蛋白酶是一种金属酶，从脆假单胞菌的一个突变种中提出。该酶特异性地水解天冬氨酸和半胱磺酸N-末端的肽键，活性反应条件在pH6.5-8.0。其分子量为27KD 。
化学修饰
Princeton Separations测序级Asp-N经过充分地纯化，去除污染的蛋白酶，避免影响消化的特异性。使用Princeton Separations开发的一种方法将高纯度酶制品进行化学修饰。这种修饰使酶呈现出自分解抗性和稳定的酶活性。该修饰酶在30°C反应缓冲液中孵育6小时，其活性仍保持至少80-90%的酶活性，在同样条件下孵育24小时，仍保持65-75%的活性。蛋白和酶以1:100比率进行过夜消化反应，可以完全裂解绝大多数的蛋白。
质量控制
以酪蛋白为底物所进行的蛋白消化反应用来检测修饰酶的蛋白酶活性。修饰酶蛋白酶活性通常与Trypsin的蛋白酶活性进行比较。
制备
每只小瓶装有修饰Asp-N内切蛋白酶干粉3µg，用60µl去离子水或是你所选用的缓冲液溶解，使蛋白酶浓度为0.05µg/µl。
应用
对于蛋白裂解，将酶与蛋白以1：50或1：100比值溶于标准的消化缓冲液（如：50mM Tris-cl，pH8.0；或是50mM磷酸钠，pH8.0；或是50mM碳酸氢胺）中，25 – 30°C 孵育2-6小时，如果需要，可延长到24小时。过夜孵育以1：100比值为佳，此反应条件适合于大多数蛋白。
储存
未开包装储存于2 – 8°C，去离子水溶解之后，可在-10°C to -20°C储存3个月 在变性剂尿素中的稳定性 如果蛋白难于溶解，在消化步骤开始之前，可以在消化液中加入尿素。下面表格中所例举的数据，表明变性剂尿素对修饰Asp-N内切蛋白酶酶活性的影响。
尿素浓度 活性控制（%）
无
1.0M
2.0M
4.0M
因为盐酸胍严重YZAsp-N的活性，所以不能用其溶解蛋白。
订货信息：
| 产品目录 | 产品说明 |
| EN-171 | Aspartic-N 2 x 5 ug vials |
