进口试纸 中东呼吸综合征（冠状病毒）检测试纸

中东呼吸综合征（冠状病毒）检测试纸

广州健仑生物科技有限公司

广州健仑长期供应各种PCR试剂盒，主要代理进口和国产品Pai的流行病毒PCR检测试剂盒。例如：甲乙型流感病毒核酸检测试剂盒、黄热病毒核酸检测试剂盒、诺如病毒核酸检测试剂盒、登革病毒核酸检测试剂盒、基孔肯雅病毒核酸检测试剂盒、结核杆菌核酸病毒检测试剂盒、孢疹病毒核算检测试剂盒、西尼罗河病毒PCR检测试剂盒、呼吸道合胞病毒核酸检测试剂盒、冠状病毒PCR检测试剂盒等等。虫媒体染病系列、呼吸道病原体系列、发热伴出疹系列、消化道及食源感染系列。

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中东呼吸综合征（冠状病毒）检测试纸

中东呼吸综合征检测试剂、冠状病毒（MERS）检测试剂、新非典检测试剂盒

我司还提供其它进口或国产试剂盒：登革热、疟疾、流感、A链球菌、合胞病毒、腮病毒、乙脑、寨卡、黄热病、基孔肯雅热、克锥虫病、违禁品滥用、肺炎球菌、军团菌、化妆品检测、食品安全检测等试剂盒以及日本生研细菌分型诊断血清、德国SiFin诊断血清、丹麦SSI诊断血清等产品。

操作流程

1.本试验应在室温下进行，待试剂储存于冷库中时，在15〜30分钟的试验前，将试剂置于室温下，使其与室温相同。当试剂在室温下储存时，可立即打开并使用。

2.将痰液填满线，并用一次性滴管将250㎕转移到2mL管中。

3.将5滴测定缓冲液1放入2mL试管中。

*不要重复使用混合的测定缓冲液。

4.关闭管帽进行样品预处理，30秒内QL摇动管。 （使用漩涡约10秒）。

5.取测定缓冲液2直到新的滴管颈，两次转入2mL管（总体积800㎕）

*为避免污染测定缓冲液2，滴管不要接触2mL管。

6.关闭管帽进行样品预处理，在10秒内QL摇动管。 （使用漩涡约5秒）。

*一旦稀释液被提取，应立即测试混合的测定缓冲液。

1. 使用一次性滴管，将3滴（约120〜150㎕）上清液加入样品孔（S）。在测试完成并准备阅读之前，不要处理或移动测试设备。
2. 在20分钟内读取结果，不要在30分钟后读取结果。

【结果解释】

阴性结果：

在结果窗口中只有一个紫色/红色带表示阴性结果。

阳性结果：

在结果窗口中存在两个色带（“C”波段和“T”波段），无论首先出现哪个波段，都表示肯定的结果。

无效结果：

如果在执行测试后，紫色/红色带在结果窗口内不可见，则认为结果无效。建议对样品进行重新测试

【解释注意事项】

该试剂盒用于检测MERS-CoV抗原初步筛选试验。该试剂盒可以提供测试的快速性和容易性，但由于几个因素引起的假阳性或假阴性结果的可能性不能完全排除。因此，确定的临床诊断不应基于单次检测的结果。结果必须通过临床症状，上位证诊断检查和医生意见进行Z终诊断。

【包装】

20次测试/ 盒

【储存和保质期】

储存于1〜40℃。保质期在制造日期后24个月。

试剂盒只要保存恰当，产品质量将稳定，直至到期日为止。

【产品介绍】

MERS冠状病毒：中东呼吸综合征冠状病毒（MERS-CoV）是与感染患者的严重肺综合征和肾衰竭相关的新鉴定的人冠状病毒。 MERS影响呼吸系统（肺和呼吸管）。 多数MERS患者出现严重急性呼吸系统疾病，发热，咳嗽和呼吸短促。

【测试原理】

本试剂盒采用双色系统，包含在测试带上预先涂有MERS-CoV Ag抗体的膜条。 本试剂盒可以高精度地鉴定s的MERS-CoV抗原。

【套件组件】

- 用干燥剂密封在铝箔袋中的检测卡

- 缓冲液1和2

- 一次性滴管

- 说明书

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颜色反应蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。气味反应蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。利用这一性质可以鉴别蛋白质。折叠对蛋白质折叠机理的研究，对保留蛋白质活性，维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义(21)。早在上世纪30年代，我国生化界先驱吴宪教授就对蛋白质的变性作用进行了阐释（8），30年后，Anfinsen通过对核糖核酸酶A的经典研究表明去折叠的蛋白质在体外可以自发的进行再折叠，仅仅是序列本身已经包括了蛋白质正确折叠的所有信息（9,10），并提出蛋白质折叠的热力学假说，为此Anfinsen获得1972年诺贝尔化学奖。这一理论有两个关键点：1蛋白质的状态处于去折叠和天然构象的平衡中；2 天然构象的蛋白质处于热力学Z低的能量状态。尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用，各种各样的因素，包括信号序列，辅助因子，分子伴侣，环境条件，均会影响蛋白质的折叠，新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质，并非都是自发的，在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助，已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣（3,16,86），蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新，但这并不与折叠的热力学假说相矛盾，而是在动力学上完善了热力学观点。在蛋白质的折叠过程中，有许多作用力参与，包括一些构象的空间阻碍，范德华力，氢键的相互作用，疏水效应，离子相互作用，多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠（12,52），但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性，我们还知之甚少，许多实验和理论的工作都在加深我们对折叠的认识，但是问题仍然没有解决。
Color Reaction Proteins can react with many reagents in color. For example, in the egg white solution of concentrated nitric acid, the egg white solution was yellow. This is due to the color reaction of proteins (including benzene ring structure) with concentrated nitric acid. It can also be tested with the biuret reagent, which produces a purple complex with the protein. Odor reaction protein in the burning decomposition, you can produce a special smell of charred feathers. Use this property to identify proteins. The study of folding mechanism of protein folding is of great significance for preserving protein activity, maintaining protein stability and folding refolding of inclusion protein (21). As early as the 1930s, Professor Wu Xian, a pioneer of biochemistry in our country, explained the denaturation of proteins. (8) Thirty years later, Anfinsen's classic study of ribonuclease A showed that unfolded proteins spontaneously , Except that the sequence itself already contains all the information that a protein correctly folds (9, 10) and presents a thermodynamic hypothesis of protein folding, for which Anfinsen won the 1972 Nobel Prize in Chemistry. There are two key points to this theory: 1 The state of the protein is in the balance between the unfolding and the native conformation; the 2 native conformational protein is in the lowest thermodynamically energetic state. Although the amino acid sequence of a protein plays a central role in the correct folding of a protein, various factors, including signal sequences, cofactors, chaperones, and environmental conditions, affect the folding of the protein, the folding of the nascent protein and assembly into Functional proteins, not all spontaneous and in many cases need the help of other proteins, have identified a number of classic folding enzymes and chaperones involved in protein folding (3,16,86), proteins "spontaneous folding" The concept has been transformed and updated, but this does not contradict the folded thermodynamics hypothesis, but instead has a kinetic improvement of the thermodynamic point of view. There are many forces involved in the folding of proteins, including some conformational steric hindrances, van der Waals forces, hydrogen bonding interactions, hydrophobic interactions, ionic interactions, and entropy driven folding (12 , 52), we know little about the specificity of the complex process of obtaining natural structures for proteins. Many experiments and theoretical work are deepening our understanding of folding, but the problem remains unresolved.