进口试纸 MERS中东呼吸综合征胶体金检测试纸

MERS中东呼吸综合征胶体金检测试纸

广州健仑生物科技有限公司

广州健仑长期供应各种PCR试剂盒，主要代理进口和国产品Pai的流行病毒PCR检测试剂盒。例如：甲乙型流感病毒核酸检测试剂盒、黄热病毒核酸检测试剂盒、诺如病毒核酸检测试剂盒、登革病毒核酸检测试剂盒、基孔肯雅病毒核酸检测试剂盒、结核杆菌核酸病毒检测试剂盒、孢疹病毒核算检测试剂盒、西尼罗河病毒PCR检测试剂盒、呼吸道合胞病毒核酸检测试剂盒、冠状病毒PCR检测试剂盒等等。虫媒体染病系列、呼吸道病原体系列、发热伴出疹系列、消化道及食源感染系列。

MERS中东呼吸综合征胶体金检测试纸

中东呼吸综合征检测试剂、冠状病毒（MERS）检测试剂、新非典检测试剂盒

操作流程

1.本试验应在室温下进行，待试剂储存于冷库中时，在15〜30分钟的试验前，将试剂置于室温下，使其与室温相同。当试剂在室温下储存时，可立即打开并使用。

2.将痰液填满线，并用一次性滴管将250㎕转移到2mL管中。

3.将5滴测定缓冲液1放入2mL试管中。

*不要重复使用混合的测定缓冲液。

4.关闭管帽进行样品预处理，30秒内QL摇动管。 （使用漩涡约10秒）。

5.取测定缓冲液2直到新的滴管颈，两次转入2mL管（总体积800㎕）

*为避免污染测定缓冲液2，滴管不要接触2mL管。

6.关闭管帽进行样品预处理，在10秒内QL摇动管。 （使用漩涡约5秒）。

*一旦稀释液被提取，应立即测试混合的测定缓冲液。

1. 使用一次性滴管，将3滴（约120〜150㎕）上清液加入样品孔（S）。在测试完成并准备阅读之前，不要处理或移动测试设备。
2. 在20分钟内读取结果，不要在30分钟后读取结果。

【结果解释】

阴性结果：

在结果窗口中只有一个紫色/红色带表示阴性结果。

阳性结果：

在结果窗口中存在两个色带（“C”波段和“T”波段），无论首先出现哪个波段，都表示肯定的结果。

无效结果：

如果在执行测试后，紫色/红色带在结果窗口内不可见，则认为结果无效。建议对样品进行重新测试

【解释注意事项】

该试剂盒用于检测MERS-CoV抗原初步筛选试验。该试剂盒可以提供测试的快速性和容易性，但由于几个因素引起的假阳性或假阴性结果的可能性不能完全排除。因此，确定的临床诊断不应基于单次检测的结果。结果必须通过临床症状，上位证诊断检查和医生意见进行Z终诊断。

【包装】

20次测试/ 盒

【储存和保质期】

储存于1〜40℃。保质期在制造日期后24个月。

试剂盒只要保存恰当，产品质量将稳定，直至到期日为止。

【产品介绍】

MERS冠状病毒：中东呼吸综合征冠状病毒（MERS-CoV）是与感染患者的严重肺综合征和肾衰竭相关的新鉴定的人冠状病毒。 MERS影响呼吸系统（肺和呼吸管）。 多数MERS患者出现严重急性呼吸系统疾病，发热，咳嗽和呼吸短促。

【测试原理】

本试剂盒采用双色系统，包含在测试带上预先涂有MERS-CoV Ag抗体的膜条。 本试剂盒可以高精度地鉴定s的MERS-CoV抗原。

【套件组件】

- 用干燥剂密封在铝箔袋中的检测卡

- 缓冲液1和2

- 一次性滴管

- 说明书

我司还提供其它进口或国产试剂盒：登革热、疟疾、流感、A链球菌、合胞病毒、腮病毒、乙脑、寨卡、黄热病、基孔肯雅热、克锥虫病、违禁品滥用、肺炎球菌、军团菌、化妆品检测、食品安全检测等试剂盒以及日本生研细菌分型诊断血清、德国SiFin诊断血清、丹麦SSI诊断血清等产品。

欢迎咨询

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蛋白质的缺乏常见症状是代谢率下降，对疾病抵抗力减退，易患病，远期效果是器官的损害，常见的是儿童的生长发育迟缓、营养不良、体质量下降、淡漠、易激怒、贫血以及干瘦病或水肿，并因为易感染而继发疾病。蛋白质的缺乏，往往又与能量的缺乏共同存在即蛋白质—热能营养不良，分为两种，一种指热能摄入基本满足而蛋白质严重不足的营养性疾病，称加西卡病。另一种即为“消瘦”，指蛋白质和热能摄入均严重不足的营养性疾病。蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，Z后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．变性在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．造成蛋白质变性的原因物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等：化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三、乙醇、丙酮等。
Protein deficiency is a common symptom of decreased metabolic rate, decreased resistance to disease, susceptible to disease, the long-term effect of organ damage, common is the child's growth retardation, malnutrition, weight loss, indifference, irritability, anemia As well as slenderness or edema, and secondary to the disease because of predisposition to infection. The lack of protein, often with the lack of energy coexist that the protein - thermal malnutrition, divided into two types, one refers to the basic thermal energy intake and protein deficiencies of a serious nutritional disease, said the disease. The other is the "weight loss", refers to the protein and thermal energy intake are serious deficiencies of nutritional diseases. Proteins are composed of a-amino acids through peptide bonds of polymer compounds, the presence of amino and carboxyl in the protein molecule, so similar to amino acids, proteins are also amphoteric substances. Hydrolysis reaction of proteins in the acid, alkali or enzyme under the action of hydrolysis reaction, after the polypeptide, and finally get a variety of α-amino acids. Protein hydrolysis, should identify the structure of the key "breakpoint", the hydrolysis of peptide bonds partially or compley broken. Colloidal Properties Some proteins dissolve in water (for example, egg white can dissolve in water) to form a solution. When the molecular diameter of a protein reaches the size of a colloidal particle (10-9 to 10-7 m), the protein has a colloidal nature. Precipitation reasons: adding a high concentration of neutral salt, adding organic solvents, adding heavy metals, adding alkaloids or acids, heat denaturation of a small amount of salt (such as ammonium sulfate, sodium sulfate, etc.) to promote protein dissolution. If you add a concentrated solution of inorganic salts to the aqueous protein solution, the solubility of the protein can be reduced, and from the solution precipitation, this effect is called salting-out. The protein thus precipitated by the salt can still be dissolved in water without affecting the nature of the original protein, so salting-out is a reversible process. Using this property, fractional salting-out methods can be used to separate and purify proteins. Denaturation In the heat, acid, alkali, heavy metal salts, such as the role of UV, the protein will occur in nature and condensation. Such coagulation is irreversible and can no longer restore them to the original protein. This change in protein is called denaturation. After protein denaturation, the UV absorbance, chemical activity, and viscosity increase, making it easier to hydrolyze, but solubility decreases. Protein denaturation, it lost its original solubility, it lost their physiological role. Therefore, the denaturation and coagulation of protein is an irreversible process. The causes of protein denaturation physical factors include: heating, pressure, stirring, shaking, UV irradiation, X-ray, ultrasound, etc .: Chemical factors include: strong acid, alkali, heavy metal salts, trichloroacetic acid, ethanol, acetone and so on.