进口试纸 中东呼吸综合征抗原抗体诊断试剂盒-韩国

中东呼吸综合征抗原抗体诊断试剂盒-韩国

广州健仑生物科技有限公司

广州健仑长期供应各种PCR试剂盒，主要代理进口和国产品Pai的流行病毒PCR检测试剂盒。例如：甲乙型流感病毒核酸检测试剂盒、黄热病毒核酸检测试剂盒、诺如病毒核酸检测试剂盒、登革病毒核酸检测试剂盒、基孔肯雅病毒核酸检测试剂盒、结核杆菌核酸病毒检测试剂盒、孢疹病毒核算检测试剂盒、西尼罗河病毒PCR检测试剂盒、呼吸道合胞病毒核酸检测试剂盒、冠状病毒PCR检测试剂盒等等。虫媒体染病系列、呼吸道病原体系列、发热伴出疹系列、消化道及食源感染系列。

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中东呼吸综合征抗原抗体诊断试剂盒-韩国

中东呼吸综合征检测试剂、冠状病毒（MERS）检测试剂、新非典检测试剂盒

我司还提供其它进口或国产试剂盒：登革热、疟疾、流感、A链球菌、合胞病毒、腮病毒、乙脑、寨卡、黄热病、基孔肯雅热、克锥虫病、违禁品滥用、肺炎球菌、军团菌、化妆品检测、食品安全检测等试剂盒以及日本生研细菌分型诊断血清、德国SiFin诊断血清、丹麦SSI诊断血清等产品。

操作流程

1.本试验应在室温下进行，待试剂储存于冷库中时，在15〜30分钟的试验前，将试剂置于室温下，使其与室温相同。当试剂在室温下储存时，可立即打开并使用。

2.将痰液填满线，并用一次性滴管将250㎕转移到2mL管中。

3.将5滴测定缓冲液1放入2mL试管中。

*不要重复使用混合的测定缓冲液。

4.关闭管帽进行样品预处理，30秒内QL摇动管。 （使用漩涡约10秒）。

5.取测定缓冲液2直到新的滴管颈，两次转入2mL管（总体积800㎕）

*为避免污染测定缓冲液2，滴管不要接触2mL管。

6.关闭管帽进行样品预处理，在10秒内QL摇动管。 （使用漩涡约5秒）。

*一旦稀释液被提取，应立即测试混合的测定缓冲液。

1. 使用一次性滴管，将3滴（约120〜150㎕）上清液加入样品孔（S）。在测试完成并准备阅读之前，不要处理或移动测试设备。
2. 在20分钟内读取结果，不要在30分钟后读取结果。

【结果解释】

阴性结果：

在结果窗口中只有一个紫色/红色带表示阴性结果。

阳性结果：

在结果窗口中存在两个色带（“C”波段和“T”波段），无论首先出现哪个波段，都表示肯定的结果。

无效结果：

如果在执行测试后，紫色/红色带在结果窗口内不可见，则认为结果无效。建议对样品进行重新测试

【解释注意事项】

该试剂盒用于检测MERS-CoV抗原初步筛选试验。该试剂盒可以提供测试的快速性和容易性，但由于几个因素引起的假阳性或假阴性结果的可能性不能完全排除。因此，确定的临床诊断不应基于单次检测的结果。结果必须通过临床症状，上位证诊断检查和医生意见进行Z终诊断。

【包装】

20次测试/ 盒

【储存和保质期】

储存于1〜40℃。保质期在制造日期后24个月。

试剂盒只要保存恰当，产品质量将稳定，直至到期日为止。

【产品介绍】

MERS冠状病毒：中东呼吸综合征冠状病毒（MERS-CoV）是与感染患者的严重肺综合征和肾衰竭相关的新鉴定的人冠状病毒。 MERS影响呼吸系统（肺和呼吸管）。 多数MERS患者出现严重急性呼吸系统疾病，发热，咳嗽和呼吸短促。

【测试原理】

本试剂盒采用双色系统，包含在测试带上预先涂有MERS-CoV Ag抗体的膜条。 本试剂盒可以高精度地鉴定s的MERS-CoV抗原。

【套件组件】

- 用干燥剂密封在铝箔袋中的检测卡

- 缓冲液1和2

- 一次性滴管

- 说明书

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在折叠的机制研究上早期的理论认为，折叠是从变性状态通过中间状态到天然状态的一个逐步的过程，并对折叠中间体进行了深入研究，认为折叠是在热力学驱动下按单一的途径进行的。后来的研究表明折叠过程存在实验可测的多种中间体，折叠通过有限的路径进行。新的理论强调在折叠的初始阶段存在多样性，蛋白质通过许多的途径进入折叠漏斗（folding funnel），从而折叠在整体上被描述成一个漏斗样的图像，折叠的动力学过程被认为是部分折叠的蛋白质整体上的进行性装配，并且伴随有自由能和熵的变化，蛋白质Z终寻找到自己的正确的折叠结构，这一理论称为能量图景（energy landscape），如图3所示，漏斗下方的凹凸反映蛋白质构象瞬间进入局部自由能Z小区域(13,14)。图3：能量图景（The energy landscape）的示意图，高度代表能量尺度，宽度代表构象尺度，在漏斗（funnel）的下方存在别的低能量状态，共存的不同能量状态的蛋白质种类也降到Z小(14)。这一理论认为结构同源的蛋白质可以通过不同的折叠途径形成相似的天然构象，人酸性成纤维生长因子（hFGF-1）和蝾螈酸性成纤维生长因子（nFGF-1）氨基酸序列具有约80%同源性，并且具有结构同源性（12个β折叠反向平行排列形成β折叠桶），在盐酸胍诱导去折叠的过程中，hFGF-1可以监测到具有熔球体样的折叠中间体，而nFGF-1经由两态（天然状态到变性状态）去折叠，没有检测到中间体的存在，折叠的动力学研究也表明两种蛋白采用不同的折叠机制（38）。对于同一蛋白质，采用的渗透压调节剂（osmolytes）不同，蛋白质折叠的途径也不相同，说明不同的渗透压调节剂对蛋白质的稳定效应不同（11）。这两个例子都说明折叠机制的复杂性，也与上面所介绍的理论相吻合。蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。

Early studies of the mechanism of folding suggest that folding is a gradual process from the denatured state through the intermediate state to the natural state and further studies on the folded intermediates suggest that the folding is thermodynamically driven by a single route of. Subsequent studies have shown that there are many intermediates that can be measured experimentally in the process of folding, folding through a limited path. The new theory emphasizes the diversity in the initial stages of folding through which proteins enter the folding funnel so that the folding is described as a funnel-like image as a whole. The folding kinetic process is thought to be partially folded Of the protein assembly as a whole, and accompanied by changes in free energy and entropy, the protein eventually find their right folding structure, this theory is called the energy landscape (energy landscape), as shown in Figure 3, below the funnel The concavities and convexities reflect the instantaneous entry of the protein conformation into the local minimum area of ​​free energy (13, 14). Figure 3: Schematic representation of The energy landscape, highly representative of energy scale, width representing conformational scale, presence of other low energy states below the funnel, and minimization of protein species in different energy states coexisting 14). This theory suggests that structurally homologous proteins can form similar natural conformations through different folding pathways. The amino acid sequence of human acidic fibroblast growth factor (hFGF-1) and salamander acidic fibroblast growth factor (nFGF-1) has a molecular weight of about 80 % Homology and has structural homology (12 β-sheets are arranged in reverse parallel to form a β-sheet barrel), hFGF-1 can detect a fused sphere-like folded intermediate during guanidine hydrochloride induced defolulation , Whereas nFGF-1 defolded via a two-state (native to denatured state) without the presence of an intermediate. The kinetic studies of folding also showed that the two proteins adopt different folding mechanisms (38). For the same protein, different osmolytes adopt different ways of protein folding, indicating that different osmolytes have different stabilizing effects on proteins (11). Both of these examples illustrate the complexity of the folding mechanism and also fit the theory presented above. Proteins are the material basis of all life, an important part of the body cells, the main raw material for human tissue regeneration and repair.