检测中东呼吸综合征抗体试纸
广州健仑生物科技有限公司
广州健仑长期供应各种PCR试剂盒,主要代理进口和国产品Pai的流行病毒PCR检测试剂盒。例如:甲乙型流感病毒核酸检测试剂盒、黄热病毒核酸检测试剂盒、诺如病毒核酸检测试剂盒、登革病毒核酸检测试剂盒、基孔肯雅病毒核酸检测试剂盒、结核杆菌核酸病毒检测试剂盒、孢疹病毒核算检测试剂盒、西尼罗河病毒PCR检测试剂盒、呼吸道合胞病毒核酸检测试剂盒、冠状病毒PCR检测试剂盒等等。虫媒体染病系列、呼吸道病原体系列、发热伴出疹系列、消化道及食源感染系列。
本司长期供应中东呼吸综合征冠状病毒(MERS)检测试剂盒,其主要品Pai包括美国NovaBios 、广州创仑等CDC使用的进口产品,试剂盒的实验方法包括胶体金方法、ELISA方法、核酸PCR方法等。检测中东呼吸综合征抗体试纸
中东呼吸综合征检测试剂、冠状病毒(MERS)检测试剂、新非典检测试剂盒
操作流程
1.本试验应在室温下进行,待试剂储存于冷库中时,在15〜30分钟的试验前,将试剂置于室温下,使其与室温相同。当试剂在室温下储存时,可立即打开并使用。
2.将痰液填满线,并用一次性滴管将250㎕转移到2mL管中。
3.将5滴测定缓冲液1放入2mL试管中。
*不要重复使用混合的测定缓冲液。
4.关闭管帽进行样品预处理,30秒内QL摇动管。 (使用漩涡约10秒)。
5.取测定缓冲液2直到新的滴管颈,两次转入2mL管(总体积800㎕)
*为避免污染测定缓冲液2,滴管不要接触2mL管。
6.关闭管帽进行样品预处理,在10秒内QL摇动管。 (使用漩涡约5秒)。
*一旦稀释液被提取,应立即测试混合的测定缓冲液。
- 使用一次性滴管,将3滴(约120〜150㎕)上清液加入样品孔(S)。在测试完成并准备阅读之前,不要处理或移动测试设备。
- 在20分钟内读取结果,不要在30分钟后读取结果。
【结果解释】
阴性结果:
在结果窗口中只有一个紫色/红色带表示阴性结果。
阳性结果:
在结果窗口中存在两个色带(“C”波段和“T”波段),无论首先出现哪个波段,都表示肯定的结果。
无效结果:
如果在执行测试后,紫色/红色带在结果窗口内不可见,则认为结果无效。建议对样品进行重新测试
【解释注意事项】
该试剂盒用于检测MERS-CoV抗原初步筛选试验。该试剂盒可以提供测试的快速性和容易性,但由于几个因素引起的假阳性或假阴性结果的可能性不能完全排除。因此,确定的临床诊断不应基于单次检测的结果。结果必须通过临床症状,上位证诊断检查和医生意见进行Z终诊断。
【包装】
20次测试/ 盒
【储存和保质期】
储存于1〜40℃。保质期在制造日期后24个月。
试剂盒只要保存恰当,产品质量将稳定,直至到期日为止。
【产品介绍】
MERS冠状病毒:中东呼吸综合征冠状病毒(MERS-CoV)是与感染患者的严重肺综合征和肾衰竭相关的新鉴定的人冠状病毒。 MERS影响呼吸系统(肺和呼吸管)。 多数MERS患者出现严重急性呼吸系统疾病,发热,咳嗽和呼吸短促。
【测试原理】
本试剂盒采用双色系统,包含在测试带上预先涂有MERS-CoV Ag抗体的膜条。 本试剂盒可以高精度地鉴定s的MERS-CoV抗原。
【套件组件】
- 用干燥剂密封在铝箔袋中的检测卡
- 缓冲液1和2
- 一次性滴管
- 说明书
我司还提供其它进口或国产试剂盒:登革热、疟疾、流感、A链球菌、合胞病毒、腮病毒、乙脑、寨卡、黄热病、基孔肯雅热、克锥虫病、违禁品滥用、肺炎球菌、军团菌、化妆品检测、食品安全检测等试剂盒以及日本生研细菌分型诊断血清、德国SiFin诊断血清、丹麦SSI诊断血清等产品。
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因此,食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例,关系到人体蛋白质合成的量,尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿,都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。蛋白质又分为完全蛋白质和不完全蛋白质。富含必需氨基酸,品质优良的蛋白质统称完全蛋白质,如奶、蛋、鱼、肉类等属于完全蛋白质,植物中的大豆亦含有完全蛋白质。缺乏必需氨基酸或者含量很少的蛋白质称不完全蛋白质,如谷、麦类、玉米所含的蛋白质和动物皮骨中的明胶等。(2)蛋白质系数:任何生物样品中每1g元N的存在,就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在, 6.25常称为蛋白质常数整体结构蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构(primary structure):氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构,每种蛋白质都有*而确切的氨基酸序列。二级结构(secondary structure):蛋白质分子中肽链并非直链状,而是按一定的规律卷曲(如α-螺旋结构)或折叠(如β-折叠结构)形成特定的空间结构,这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基(—NH—)上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构(tertiary structure):在二级结构的基础上,肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白,血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。四级结构(quaternary structure):具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成,其中两个是α-链,另两个是β-链,其四级结构近似椭球形状。连接方法用约20种氨基酸作原料,在细胞质中的核糖体上,将氨基酸分子互相连接成肽链。
Therefore, the quality and quantity of food proteins, the proportion of various amino acids, related to the amount of human protein synthesis, especially adolescent growth and development, maternal prenatal and postnatal care, health and longevity of the elderly, with the amount of protein in the diet close relationship. Protein is divided into complete protein and incomplete protein. Enriched with essential amino acids, good quality protein collectively known as complete protein, such as milk, eggs, fish, meat and other belong to complete protein, soybeans in plants also contain complete protein. Incomplete proteins, such as grains, wheat, proteins contained in corn, and gelatin in animal skin, lack proteins that are deficient in essential amino acids or are low in content. (2) Protein Coefficient: The presence of every 1g of element N in any biological sample means that there are about 100/16 = 6.25g of protein present, and 6.25 is often referred to as the protein constant. The overall structure of a protein is based on amino acids as a basic unit molecular. The amino acid sequence on the protein molecule and the resulting three-dimensional structure make up the diversity of protein structures. Proteins have a level, two, three, four structure, the structure of protein molecules determines its function. Primary structure: The sequence of amino acid residues in the peptide chain of a protein is called the primary structure of the protein. Each protein has a unique and exact amino acid sequence. Secondary structure: The protein molecules in the peptide chain is not linear, but according to a certain regular curly (such as α-helix structure) or folded (such as β-sheet structure) to form a specific spatial structure, which is protein Secondary structure. The secondary structure of the protein relies mainly on hydrogen bonds formed between the hydrogen atom on the amino acid residue (-NH-) in the peptide chain and the oxygen atom on the carbonyl group. Tertiary structure (tertiary structure): On the basis of the secondary structure, the peptide chain further forms a more complicated tertiary structure according to a certain spatial structure. Myoglobin, hemoglobin, etc. It is through this structure that the holes on the surface just hold a heme molecule. Quaternary structure: An aggregate structure formed by arranging polypeptide chains with tertiary structure in a certain spatial arrangement is called the quaternary structure of protein. For example, hemoglobin is composed of four polypeptide chains with tertiary structure. Two of them are α-chains, the other two are β-chains, and the quaternary structure is approximay ellipsoidal. Connection method Using about 20 kinds of amino acids as raw materials, the amino acids in the cytoplasm of ribosomes connected to each other into a peptide chain.